Меню Рубрики

Строение белков с точки зрения биохимии

Белки — высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Их называют протеины.

Белки — основа жизни. С ними связаны следующие свойства живого:

  1. Разнообразие белков и их высокая упорядоченность.
  2. Способность к воспроизведению себе подобных.
  3. Сократимость и движение.
  4. Обмен веществ (распад и обновление составных частей живого организма) с участием белков-ферментов.
  1. Каталитическая (ферментативная). Все ферменты — белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.
  2. Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.
  3. Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин — источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы — источник аминокислот.
  4. Рецепторная. Пример: белки биомембран.
  5. Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин — белки мышечной ткани.
  6. Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).
  7. Защитная. Пример: антитела сыворотки крови — образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).
  8. Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.
  9. Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.
  10. Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами — белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

Строение белков

Белки — высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерными единицами которых являются аминокислоты (их 20, все они -аминокислоты).

Классификация аминокислот:

  1. по способности радикалов к взаимодействию к Н2О.
    1. Она включает 4 класса аминокислот:
      • неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;
      • полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;
      • отрицательно заряженные;
      • положительно заряженные;
  2. по биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы:
    1. незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей. Это: вал, лей, илей, тре, мет, лизин, фен, три;
    2. полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей. Это: арг, тир, гис;
    3. заменимые — синтезируются в организме из незаменимых или других соединений. Это остальные.

Функциональная классификация:

  • 1 группа — алифатические монокарбоновые кислоты: гли, ала, вал, лей, илей.
  • 2 группа — алифатические оксиаминокислоты: сер, тре.
  • 3 группа — серосодержащие: цис, мет.
  • 4 группа — диаминомонокарбоновые: лиз, арг.
  • 5 группа — моноаминодикарбоновые: аспарагиновая, глутаминовая, у них есть амиды (глу, глн).
  • 6 группа — ароматические: фен, тир.
  • 7 группа — гетероциклические: гис, три.
  • 8 группа — аминокислота: про.

У белка первая аминокислота имеет свободную NH2-группу — это начало, называется N-конец, а конечная кислота будет иметь С-конец.

Пептидная связь — это ковалентная, очень прочная связь, чтобы ее разорвать, нужно провести жесткий гидролиз (катализатор Н2SO4 или щелочь). Она обнаруживается биуретовой реакцией.

Пептиды. Их роль в организме. Пептиды отличаются от белков молекулярным весом. Если у белков вес до млн. пептидов 100-1600, они содержат от 4 до 100 аминокислот. Некоторые из них являются биологически активными веществами (гормоны — вазопрессин, окситоцин). Трипептид — глутатион — участвует в окислительно-восстановительных процессах. Эндорфины — пептиды, которые связываются с определенными рецепторами на нервных клетках и уменьшают боль.

Физико-химические свойства белков

  1. Белки имеют высокий молекулярный вес 16 000-1 000 000.
  2. Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и — СООН группы.

Белковые растворы— коллоидные растворы с разными свойствами. Белки бывают кислыми и основными. Кислые белки содержат много глу и асп, у которых есть дополнительные карбоксильные и меньше аминогрупп. В щелочных белках много лиз и арг. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой, так как у белков за счет аминокислот есть много гидрофильных группировок (-СООН, -ОН, -NH2, -SH). В водных растворах белковая молекула имеет заряд. Заряд белка в воде может меняться в зависимости от РН.

Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд.

Реакции осаждения делят на два вида.

  1. Высаливание белков: (NH4)SO4— снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить и использовать.
  2. Осаждения с потерей нативных свойств белка — процесс необратимый. С белка снимается гидратная оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Например соли меди, ртути, мышьяка, железа, концентрированные неорганические кислоты — HNO3, H2SO4, HCl, органические кислоты, алкалоиды — танины, йодистая ртуть.

При кипячении молекулы белков начинают хаотично двигаться, сталкиваются, снимается заряд, уменьшается гидратная оболочка.

Для обнаружения белков в растворе применяются:

  1. цветные реакции;
  2. реакции осаждения.

Методы выделения и очистки белков.

  1. гомогенизация — клетки растираются до однородной массы;
  2. экстракция белков водными или водно-солевыми растворами;
  3. диализ;
  4. высаливание;
  5. электрофорез;
  6. хроматография: адсорбция, расщепление;
  7. ультрацентрифугирование.

Структурная организация белков.

  1. Первичная структура— определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).
  2. Вторичная структура — пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Создаются водородные связи.
  3. Третичная структура— глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки — все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки — коллаген, миозин, актин.
  4. Четвертичная структура— имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

Пример: гемоглобин = -глобула + -глобула — переносит О2 в совокупности, а не по раздельности.

Денатурация. При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка. Первичная структура не изменяется, изменяются нативные свойства белка, он перестает функционировать. Факторы:

  1. термические (кипячение);
  2. химические (кислоты, щелочи);
  3. радиоактивное излучение.

Белок может ренатурировать. Для этого необходимо очень короткое воздействие агентов.

Сложные белки

Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов — простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы.

  1. Гликопротеины (содержат углеводы).
  2. Липопротеины (содержат липиды).
  3. Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).
  4. Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).
  5. Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).
  6. Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

Гликопротеины. Простетические группы этих белков представлены углеводами и их производными.

Углеводы подразделяются на три группы:

  1. моносахариды (альдозы, кетозы);
  2. олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т.д.);
  3. полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).

Гомополисахариды построены из моносахаридов только одного типа, а гетерополисахариды содержат разные мономерные звенья.

Гомополисахариды по функции бывают структурными и резервными.

Крахмал — резервный гомополисахарид растения. Построен из остатков -глюкозы соединенными между собой -гликозидными связями.

Гликоген— главный резервный гомополисахарид человека и высших животных. Построен из остатков -глюкозы. Содержится во всех органах и тканях. Наибольшее его количество обнаружено в печени и мышцах. Его молекула сильно разветвлена.

При гидролизе гликоген расщепляется через ряд промежуточных продуктов до глюкозы. В организме человека содержится 2 типа углеводосодержащих белков — гликопротеины. Они отличаются структурой и функциями.

Гликопротеины содержат от 1 до 30 % углеводов, которые прочно связаны с белковой частью молекулы. Они представлены различными моносахаридами, их ацетил-амино-производными, дезоксисахаридами, нейраминовыми и сиаловыми кислотами. Они могут быть также представлены линейными или разветвленными олигосахаридами.

Функции гликопротеинов:

  1. большинство белков на внешней поверхности животных клеток (рецепторы);
  2. большая часть синтезируемых клеточных белков (интерфероны);
  3. большая часть белков плазмы крови (кроме альбуминов):
    1. иммуноглобулины;
    2. групповые вещества крови;
    3. фибриноген, протромбин;
    4. гаптоглобин, трансферин;
    5. церулоплазмин;
    6. мембранные ферменты;
    7. гормоны (гонадотропин, кортикотропин).

Связь между углеводными компонентами и белковой частью в гликопротеинах ковалентно-гликозидная, через ОН группы серина, треонина, или NH группу лизина, аспарагина, глутамина.

Протеогликаны. Углевод в этих белках составляет основную часть молекулы (до 95 %).Углеводы представлены высокомолекулярными гетерополисахаридами. Их называют гликозаминогликанами — это линейные неразвлетвленные полимеры. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц. Углеводы и белки в молекулах протеогликанов связаны гликозидными связями через гидрокси-группы серина, треонина и NH2-лизина, аспарагина и глутамина.

Молекулы протеогликанов прекрасно гидратируются благодаря большому количеству функциональных ионизированных групп. Этим объясняется их эластичность, растяжимость, слизистый характер. Они способны также связовать ионы Nа+, поэтому они учавствуют в регуляции водно-солевого обмена.

Структурные и функциональные отличия гликопротеинов и протеогликанов.

Гликопротеины

Протеогликаны

Структурные компоненты простетических групп

1. Моносахариды (глюкоза, галактоза, манноза). 1. Гиалуроновая кислота. 2. Олигосахариды (мальтоза, лактоза, сахароза). 2. Хондроитиновая кислота. 3. Ацетилированные аминопроизводные моносахаридов. 3. Гепарин. 4. Дезоксисахариды. 5. Нейраминовые и сиаловые кислоты.

Биологические функции

1. Рецепторы мембран. 1. Гиалуроновая и хондроитиновая кислоты: механическая, структурная, опорная (основа всех видов соединительной ткани). 2. Защитные белки. 2. Гепарин — антикоагулянт, ингибитор тромбо-образования. 3. Иммуноглобулины. 4. Групповые вещества крови. 5. Фибриноген, протромбин. 6. Транспортные белки крови. 7. Ферменты мембран. 8. Гормоны (тропные гормоны гипофиза).

Липопротеины — сложные белки. Их простетическая группа представлена разнообразными липидами. Существует несколько классов липидов. Каждый из них выполняет специфическую биологическую функцию.

Структурная классификация липидов.

  1. Простые. Неполярные:
    1. омыляемые;
    2. жиры (триаглицерины);
    3. воска (эфиры);
    4. неомыляемые;
    5. стероиды (холестерин).
  2. Сложные. Полярные. Омыляемые:
    1. глицерофосфолипиды;
    2. сфингофосфолипиды;
    3. гликолипиды.

Обязательным структурным компонентом всех классов липидов (кроме холестерина) являются жирные кислоты. Все жирные кислоты — это длинноцепочечные органические кислоты. Содержат одну карбоксильную группу СООН и длинный неполярный гидрофобный хвост. Поэтому липиды нерастворимы в воде. Они бывают насыщенными и ненасыщенными.

Насыщенные: пальмитиновая, стеариновая, цереброновая.

Ненасыщенные: олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая.

Триаглицерины — сложные эфиры трехатомного спирта глицерина с высшими жирными кислотами. В организме находятся в форме протоплазматического жира и в форме запасного, резервного жира. ТАГ относятся к омыляемым липидам, т. е. подвергаются гидролитическому расщеплению. Ферменты, расщепляющие жиры, называются липазами.

Воска— сложные эфиры высших жирных кислот и высших одно- и двухатомных спиртов с числом атомов углерода от 16 до 22. Они образуют водоотталкивающие покрытия кожи, волос у человека, шерсти у животных, перьев у птиц, листьев и плодов растений.

Стероиды— в основе их структуры — углеводный скелет стерина. Главный их представитель — холестерин. В тканях он находится в свободном виде или в форме эфира с высшими жирными кислотами (стериды). Холестерин является обязательным компонентом биологических мембран.

К этой же группе стероидов относятся важнейшие биологически активные производные холестерина.

  1. Желчные кислоты.
  2. Стероидные гормоны.
  3. Витамины группы В.

Фосфолипиды — большая группа различных по строению омыляемых липидов, являющихся обязательными компонентами биомембран. Их молекулы содержат наряду с углеводородными цепями полярную ионизированную часть. Фосфолипиды не запасаются клеткой. Они постоянно обновляются.

Фосфолипиды делятся на:

  1. глицерофосфолипиды — состоит из фосфатидной кислоты и спирта;
  2. сфингофосфолипиды — второй важный класс мембранных липидов;
  3. гликолипиды — разновидность сфинголипидов.

В них отсутствует фосфорная кислота, но есть углеводный компонент.

Функциональная классификация липидов:

Читайте также:  Почему снятся сны научная точка зрения

Транспортные и плазменные липопротеины. В плазме крови присутствуют свободные липопротеины. Они в отличие от остальных липидов растворимы в воде. Это объясняется строением их комплексов.

Различают 4 класса плазменных липопротеинов:

  1. хиломикроны;
  2. липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП);
  3. липопротеины низкой плотности (ЛПНП);
  4. липопротеины высокой плотности (ЛПВП).

Классификация липопротеинов зависит от их плотности. Плотность — от содержания в них липидов. Чем больше липидов, тем ниже плотность.

Строение плазменных липопротеинов напоминает мицеллу. Ядро их состоит из неполярных гидрофобных липидов. Наружный слой — из полярных частей молекул фосфолипидов и белков. Такое строение обеспечивает растворимость липопротеинов в плазме.

Функции транспортных липопротеинов.

Все липопротеины выполняют транспортную роль. Они переносят экзогенные, всосавшиеся из кишечника триаглицериды и холестерин к жировым депо и печени. От печени, где синтезируются эндогенные фосфолипиды и холестерин, они транспортируются ко всем внутренним органам, где используются. Поэтому липопротеины плазмы называют транспортными формами липидов. Каждый класс липопротеинов транспортирует ту фракцию липидов, которая в нем преобладает.

В стабилизации молекул структурных и свободных липопротеинов участвуют нековалентные силы.

  1. Гидрофобные — между гидрофильными радикалами жирных кислот и гидрофобными радикалами аминокислот.
  2. Ионные — электростатические связи между ионизированными группами молекул аминокислот и фосфолипидов.

Фосфопротеины— сложные белки. Их простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина.

К фосфопротеинам относятся казеины— белки молока, вителлины — яичного желтка, овальбумин — белок куриного яйца. Большое количество их содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины являются источником энергетического и пластического материала.

Металлопротеины кроме белка содержат ионы одного или нескольких металлов. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка.

Пример металлопротеинов:

  1. ферритин, трансферрин — Fe;
  2. алкогольдегидрогеназа — Zn;
  3. цитохромоксидаза — Cu;
  4. протеиназы — Mg, К;
  5. АТФ-аза — Na, К, Са, Мg.

Как правило, металлопротеины — ферменты. Ионы металлов выполняют следующие функции:

  1. являются активным центром фермента;
  2. служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;
  3. служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.

Обмен нуклеопротеинов.

Нуклеопротеины— это сложные белки, небелковым компонентом которых являются нуклеиновые кислоты — ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) или РНК (рибонуклеиновая кислота). В живом организме нуклеиновые кислоты находятся в диссоциированном состоянии. В составе белковых компонентов очень много положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина, поэтому их можно отнести к поликатионам (гистоны). Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.

Обмен нуклеиновых кислот.

Молекулы нуклеиновых кислот заряжены отрицательно, поэтому они образуют с положительно заряженными белковыми компонентами ионные связи.

Нуклеиновые кислоты — линейные (реже — циклические) гетерополимеры, их мономерами являются мононуклеотиды. Мононуклеотид состоит из трех частей:

  1. азотистого основания (у всех нуклеиновых кислот);
  2. пентозы (рибозы у РНК или дезоксирибозы у ДНК) — вместе они составляют нуклеозид;
  3. остатка фосфорной кислоты. Номенклатура различных мононуклеотидов представлена в таблице.

Номенклатура нуклеотидов.

Азотистое основание

Нуклеозид

Нуклеотид

Аденин Аденозин Аденозинмонофосфат (АМФ) Гуанин Гуанизин Гуанизинмонофосфат (ГМФ) Урацил Уридин Уридинмонофосфат (УМФ) Тиамин Тиамидин Тиамидинмонофосфат (ТМФ) Цитозин Цитидин Цитидинмонофосфат (ЦМФ)

ТМФ встречается только в ДНК, а УМФ — только в РНК. Если в составе мононуклеотида имеется дезоксирибоза, то в начало его названия добавляется приставка «дезокси».

В составе нуклеиновых кислот мононуклеотиды связаны 3, 5-фосфодиэфирными связями между рибозами (дезоксирибозами) соседних мононуклеотидов через остаток фосфорной кислоты. Поэтому, если молекула нуклеиновой кислоты не является циклической, концы ее различны.

Один из них обозначается как 3-конец, а другой — 5-конец. Начальным считается 5-конец.

Молекулярная масса нуклеиновых кислот сильно варьирует, но в целом очень большая, особенно у ДНК. В ядре клетки человеческого организма содержится 46 молекул ДНК, в составе каждой из них — 3,5 млрд пар мононуклеотидов. В митохондриях есть циклическая ДНК, ее молекула содержит 16 тыс. пар мононуклеотидов. Сначала была расшифрована структура митохондриальной ДНК. В ней закодирована информация о строении 13-ти полипептидных цепей, 2-х рибосомальных РНК и 22-х транспортных РНК. Поскольку митохондриальная ДНК не связана с белковыми компонентами, она сильнее подвержена мутациям, по сравнению с ядерной. Известно много митохондриальных генетических заболеваний, связанных с ее мутациями, проявляющихся нарушениями тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. В отличие от ядерной РНК, наследование таких нарушений идет только по материнской линии.

Общее количество белков, закодированных в человеческой ДНК, не превышает 100 тыс. В настоящее время геном человека полностью расшифрован.

Предыдущая статья: Метаболизм углеводов
Следующая статья: Биологическая роль нуклеиновых кислот
Лучшая по просмотрам статья: Химия и обмен липидов
Последняя статья: Соединительная ткань
Другие статьи: Биологическая роль нуклеиновых кислот
Строение и свойства ферментов
Процессы окисления в биологии
Метаболизм углеводов
Биологические мембраны
Общие аспекты регуляции

Все размещенные на нашем ресурсе материалы получены из открытых источников сети Интернет и опубликованы исключительно в информационных целях. В случае получения соответствующей просьбы от правообладателей в письменном виде, материалы будут незамедлительно убраны из нашей базы. Все права на материалы принадлежат первоисточникам и/или их авторам.

Лекция № 1 введение в биохимию белки функции общие свойства белков классификация простые белки план

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. БЕЛКИ, ФУНКЦИИ. ОБЩИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. КЛАССИФИКАЦИЯ. ПРОСТЫЕ БЕЛКИ

Введение в биохимию

Понятие о белках. Функции белков

Общие свойства белков. Классификация белков

Введение в биохимию

Биохимия – это наука, изучающая химический состав живых организмов и химические процессы в них. Это относительно молодая наука, возникшая во второй половине XIX века. Открытия в области энзимологии, молекулярной генетики, биоэнергетики выдвинули биохимию в ряд фундаментальных дисциплин и сделали мощным оружием в решении многих проблем биологии, медицины, животноводства и растениеводства. Биохимия объединяет все науки о живом, помогает познать, как протекают в живых организмах физические и химические процессы, как действуют лекарственные препараты. Зная состав различных органов и тканей и их количественное изменение, можно поставить диагноз, знать, правильно ли назначено лечение, следить за проводимой терапией, поставить прогноз заболеванию. Т.о., биохимия дает врачу сведения, благодаря которым можно сознательно разбираться в химизме процессов, протекающих в больном и здоровом организме. Она позволяет управлять этими процессами, рационально использовать химиотерапию.

От биохимии отпочковались другие науки – молекулярная генетика, генная хирургия и инженерия, молекулярная биология и т.д.

Понятие о белках. Функции белков

Белки – это высокомолекулярные биополимеры, состоящие из остатков аминокислот. Название происходит от греческого слова protos – первый, важнейший. Термин предложен в 1838 году Мульдером, отражает первостепенное биологическое значение белков. В природе содержится огромное количество разнообразных белков. В природе имеется около 10 10 — 10 12 различных белков, обеспечивающих существование около 10 6 живых существ. В организме человека имеется более 50000 белков. С белками связаны все признаки, отличающие живое от неживого: воспроизводимость, сократимость, обмен веществ, высокий уровень структурной организации, способность преобразовывать и использовать энергию.

структурная (пластическая, опорная) – определяет структуру тела человека, растений, животных, вирусов, микроорганизмов, входят в состав различных биологических мембран. Имеется целая группа белков, для которых эта функция является основной – коллагены, эластины, кератины.

Каталитическая – белки обладают свойствами биокатализаторов (ферментов), ускоряя течение биологических процессов в организме.

Энергетическая – за счет части аминокислот. На долю белка приходится 10-12% энергопотребления у человека.

Транспортная – белки переносят с кровью и другими биологическими жидкостями вещества, нерастворимые в воде (витамины, металлы, липиды, газы) и способствуют транспорту этих веществ через мембраны.

Защитная – а) белки стоят на страже химической индивидуальности вида (при поступлении чужеродного белка – антигена, несущего «чужую» генетическую или химическую информацию в организме вырабатываются антитела, образуется комплекс антиген-антитело и он исключается из метаболического круга путем осаждения, лизиса и т.д. б) защита организма при ранении путем свертывания крови (только у млекопитающих). Для выполнения этой функции в организме образовался целый комплекс белков, главным из них является фибриноген. Плазмин – белок плазмы крови, ускоряющий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосудов, закупоренных фибриновым сгустком. В) связывание токсических веществ, поступивших извне или образовавшихся в результате метаболических реакций (например, альбумины плазмы крови связывают билирубин, СЖК, лекарства). Г) антитела – гамма-глобулины, или иммуноглобулины – защищают от антигенов (чужеродных белков и высокомолекулярных углеводов). Д) интерфероны – блокируют синтез вирусных белков путем индукции синтеза ряда внутриклеточных ферментов.

Сократительная – обеспечивает способность к перемещению тела в пространстве, сокращение сердца, дыхание, перистальтику кишечника и др.

Регуляторная – белки играют важную роль в обменных процессах, осуществляют связь внутренней среды организма с внешней средой. Это гормоны, ферменты, БАВ, пептиды и т.д.). Рецепторы, через которые осуществляются регуляторные процессы также являются белками.

Трансформирующая – белки участвуют в превращении электрической и осмотической энергии в химическую энергию АТФ.

Передача наследственных признаков. Белки «запускают» процесс передачи наследственной информации и контролируют его на всем протяжении.

Кроме этого, белки способствуют поддержанию стабильного онкотического давления, входят в состав буферных систем, поддерживающих рН внутренней среды и т.д.

Общие свойства белков. Классификация белков

Несмотря на большое разнообразие белков в природе и многочисленные функции, для всех их существует ряд общих свойств, позволяющих отличить белки от других классов соединений.

близкий элементарный состав. Все белки в своем составе содержат элементы: С, О, N, Н, S, причем в близких количественных соотношениях: С – 53%, О – 22%, N – 16%, Н – 7%, S – 2%. В состав белков также могут входить другие элементы – Р, Fe, I, Cu, Mg, Co и др. наиболее постоянным в белках различного происхождения является количество азота, исходя из которого был вычислен белковый коэффициент, отражающий количество белка, соответствующее 1 г азота: 100:16=6,25 [чтобы вычислить количество белка в биологических объектах, нужно содержание азота в нем умножить на 6,25].

Высокая молекулярная масса: она колеблется от 5000 Дальтон (Da) и зависит от количества отдельных полипептидных цепей в составе молекулярной структуры, от числа аминокислотных остатков в этих п/п цепях.

Большие размеры и определенная форма белковых молекул. Большие размеры молекулы белка зависят от их молекулярной массы. По форме и пространственной конфигурации различают глобулярные и фибриллярные белки. Принадлежность белка к той или иной группе определяется коэффициентом ассиметрии, т.е. соотношением продольной и поперечной осей молекулы. Если он равен от 1 до 10, то белок относится к глобулярным. Белковые молекулы имеют форму шара или элипсоида, растворимы в воде, растворах солей, выполняют динамические функции (каталитическую, транспортную, регуляторную, защитную). Если коэффициент ассиметрии 10 и более белки относятся к фибриллярным. Молекулы таких белков имеют вид тончайших нитей волокон с большой длиной. Эти белки выполняют в основном структурные функции, образуя волокнистые структуры костной, хрящевой, соединительной тканей. Фибриллярные белки бывают: 1) растворимые в концентрированных растворах солей (актин, миозин, фибриноген); 2) нерастворимые – склеропротеины, или протеноиды (коллагены, эластины, кератины).

Общая природа продуктов распада белков. Распад больших молекул (полимеров) до малых (мономеров) с участием воды называется гидролизом. Он бывает кислотным (кипячение с концентрированными кислотами), щелочным (кипячение со щелочами), ферментативным (с участием ферментов при температуре 37-40С). Гидролиз белка идет по схеме: белки (в составе более 50 аминокислот) à пептиды à аминокислоты. В природные белки входят 20 альфа-аминокислот. По возможности синтезироваться в организме аминокислоты делятся на заменимые (синтезируются в организме), полузаменимые (синтезируются в недостаточном количестве — Гис, тир, арг) и незаменимые (не синтезируются в организме — лей, иле, вал, лиз, тре, мет, фен, три). Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны поступать с пищей. В детском возрасте также незаменимы гис и арг. Цистеин и тирозин могут образовываться из незаменимых аминокислот — метионина и фенилаланина соответственно. При недостатке метионина и фенилаланина в пище цистеин и тирозин становятся незаменимыми аминокислотами. И, наоборот, если цистеин и тирозин содержатся в рационе в адекватном количестве, они способствуют удовлетворению потребности в метионине и фенилаланине. Если белок содержит все 8 незаменимых аминокислот, он является полноценным. Неполноценный белок не содержит хотя бы одной незаменимой аминокислоты. По химической природе радикала аминокислоты делят на алифатические (ациклические) и циклические (гис, фен, тир, три, про, опро). По числу функциональных групп, т.е. –СООН и -NН2 различают: 1) моноаминомонокарбоновые (нейтральные), 2) моноаминодикарбоновые (кислые), 3) диаминомонокарбоновые (основные). Среди нейтральных аминокислот встречаются гидрооксиаминокислоты и тиоаминокислоты – повторить и знать формулы всех аминокислот, их названия.

Читайте также:  Полный курс профессор жданов восстановление зрения

Сходство в общем плане строения молекул. В молекулах белка различают связи – ковалентные (прочные) и нековалентные (слабые). 1) Ковалентные связи : а) пептидная – основной тип связи. Впервые о наличии такой связи свидетельствовал А.Я. Данилевский. В 1888 году он назвал эту связь амидной. Позднее, в 1901 году Э.Фишер получил в экспериментальных условиях доказательство наличия этой связи и дал ей название пептидной. Пептидная связь образуется при взаимодействии 2-х аминокислот: первая вступает в реакцию –СООН группой, а вторая аминокислота – своей –NН2 группой. Образуется амидная (пептидная) группировка.

Полученный продукт называется дипептид, 3–10 аминокислот – олигопептид; 10-50 аминокислот – полипептид ( уметь писать три- и тетрапептиды ). Название пептида образуется таким образом: у аминокислоты с разрушенной –СООН группой название меняется на название радикала (окончание «ил»), а аминокислота с целой –СООН группой сохраняет свое название. Первой всегда называется аминокислота со свободной альфа-аминогруппой. У диаминокислот в образовании пептидной связи участвуют только альфа-аминогруппа, а дикарбоновые –СООН группой ближе к альфа углероду. Иминокислоты иминогруппой.

Б) дисульфидная связь – между атомами серы сульфгидрильных групп цис, находящихся в разных участках одной или соседних п/п цепей.

2) нековалентные связи содержат мало энергии, но они выполняют 2 важные функции 1. Благодаря своей многочисленности обеспечивают устойчивость конформации молекулы белка; 2. Они участвуют в образовании функциональных комплексов 2-х соседних молекул, требуется наличие определенной структурной комплементарности – антиген-антитело, фермент-субстрат и т.д. эти связи возникают и разрушаются без участия ферментов. А) водородные – образуются между отрицательно заряженным кислородом одной п/п цепи и положительно заряженным водородом другой. Легко разрываются при нагревании, а при охлаждении вновь возникают, иногда в других местах. При разрыве этих связей меняется форма белковых молекул, ее физические и биологические свойства. Поэтому при нагревании белки денатурируют. Б) ионные – в результате электростатического взаимодействия разноименно заряженных функциональных групп: СОО — (дикарбоновых аминокислот) и NН3 + (диаминокарбоновых аминокислот). В) гидрофобные – за счет взаимной ассоциации углеводородных радикалов аминокислот, т.е. возникает за счет сближения 2-х неполярных групп до тех пор, пока они не соприкоснуться, при этом сближение сопровождается уменьшением числа окружающих их молекул воды – молекулы воды как бы выталкиваются из той сферы, в которой возникает гидрофобное взаимодействие. Д.Л.Талмуд впервые указал на роль гидрофобных участков полипептидной цепи в формировании конфигурации молекулы белка.

6. Белки – амфотерные электролиты. Мишер в 1876 году говорил «белки в действительности представляют собой довольно сильные кислоты и основания и лишь потому реагируют нейтрально, что включают оба свойства одновременно». Белки состоят из аминокислот, которые имеют амфотерные свойства: за счет –СООН группы — кислотные и за счет –NН2 – основные. Большая часть карбоксильных и NН2 групп связаны в молекуле пептидными связями, но некоторые (а концевые обязательно) свободны.

При рН плазмы крови или внутриклеточной жидкости (7,4 и 7,1 соответственно) СООН группа существует в виде иона СОО — , а NH3 в виде NH4 + (цвиттерион)

т.е. в молекуле есть определенное число положительных и отрицательных зарядов. В данном случае их количество одинаково. Изменяя реакцию среды (рН) можно изменить заряд белковой молекулы.

в кислой среде диссоциация –СООН группы подавляется и белок проявляет свойства основания, заряд белка положительный. В щелочной среде диссоциация –NН3ОН группы подавляется и белок проявляет свойства кислотные, заряд отрицательный.

если белок содержит много диаминоМК кислот, то он обладает щелочными свойствами, заряд белка положительный.

Изменяя рН среды можно добиться состояния, когда число диссоциированных групп с разными зарядами будет одинаковым, значит молекула белка не имеет заряда (электронейтральна). Такое состояние белка называется изоэлектрическим, а рН среды, при котором оно наступает, называется изоэлетрической точкой (ИЭТ). В ИЭТ белки наименее устойчивы и легко выпадают в осадок, т.к. их растворимость наименьшая (для большинства ИЭТ = 4-7, пепсин = 1, гистон = 10).

коллоидный характер водных растворов белка. Белки, имея большие размеры своих молекул в водных растворах, образуют коллоидные системы и обладают характерными признаками этих растворов. Они имеют заряд на поверхности частиц и гидратную оболочку (оболочку из молекул воды, ориентированных определенным образом в пространстве). Эти 2 признака являются главными факторами устойчивости белков по отношению к друг другу и к растворителю. Т.о., наличие факторов устойчивости зависит от аминокислотного состава белка и рН среды, в которой он находится. Кроме того, для растворов белков, как коллоидных растворов, характерны определенные оптические свойства (опалесценция, образование конуса Тиндаля, небольшая скорость диффузии, неспособность проходить через полупроницаемую мембрану, вязкость растворов, образование гелей – фибриллярные белки лучше образуют гели, т к. обладают большей вязкостью).

общие цветные реакции. Различают – а) общие цветные реакции на белки, обусловленные общими связями или общими группами, содержащимися в белках (биуретовая реакция на пептидную связь и нингидриновая реакция на свободную альфа-аминогруппу). Б) цветные реакции на отдельные аминокислоты (реакция Миллона на тир, Шульце-Расспайля и Адамкевича на три, Фоля на цис, с гипобромитом натрия на арг, ксантопротеиновая реакция на три и тир; диазореакция Паули на гис, тир и три) – знать какая реакция на какую аминокислоту (см. практикум – цветные реакции на белки и аминокислоты) .

общие реакции осаждения. Бывают 2 видов – с потерей и без потери нативных свойств белка. Они основаны на разрушении факторов устойчивости. Факторами устойчивости белков в водных растворах являются заряд и гидратная (водная оболочка). На поверхности белков много СООН, NH3, ОН групп, связывающих воду. При действии водоотнимающих средств (кислоты, соли и др.), молекулы белка, находясь в состоянии броуновского движения, сталкиваются и, соединяясь под влиянием сил межмолекулярного сцепления, образуют крупные агрегаты – осаждаются. При действии на раствор белка нейтральными солями белки осаждаются, процесс называется высаливание. Высаливающее действие зависит от способности такой соли отнимать воду у белка. При этом нативные структуры белка сохраняются. По силе высаливающего действия ионы образуют лиотропный ряд: LiàNaàKàRbàCs. Литий сильно притягивает воду, т.е хорошо снимает гидратную оболочку. Высаливание – процесс обратимый. Осаждение с нарушением нативных структур белка происходит под действием солей тяжелых металлов, органических и неорганических кислот, алкалоидов. При этом снимается и гидратная оболочка и заряд, процесс необратимый.

Сложное строение белковых молекул. Значительные различия белковых молекул в качественном и количественном аминокислотном составе обеспечивает этим соединениям не только высокую степень специфичности, но и исключительную сложность строения. Она характеризуется четырьмя уровнями организации – первичной, вторичной, третичной и четвертичной (рекомендация Линдестрема-Ланге). Все белки имеют первые три уровня организации и только некоторые – четвертичную. Первичная структура характеризуется последовательностью, качеством и количеством связанных между собой остатков аминокислот. Эта структура обеспечивается пептидной связью, возможно участие дисульфидных связей. В каждой п/п цепи 2 конца: N-конец (здесь свободная NН2) и С-конец (свободная –СООН). Все физико-химические и биологические свойства белка зависят от первичной структуры. Она же определяет видовую и индивидуальную специфичность белка. Например, гемоглобин у различных видов животных имеет различную первичную структуру. Видовая специфичность обуславливает несовместимость тканей: один и тот же белок у различных индивидуумов имеет незначительную разницу в первичной структуре, также как и белки различных органов у одного и того же индивидуума. Это означает то, что если белки из организма одного животного попадают в организм другого вида или даже в организм другого животного одного и того же вида, то иммунная система синтезирует антитела к этому белку, образуется комплекс антиген-антитело и белок выводится из метаболизма. В некоторых случаях замена только одной аминокислоты в п/п цепи на другую аминокислоту приводит к изменению физико-химических и функциональных свойств белка и развитию «молекулярных» болезней. Например, замена в 6-ом положении НbА взрослого человека глу на вал приводит к превращению этого белка в HbS, снижению его растворимости и развитию серповидно-клеточной анемии, при которой мембраны эритроцитов повреждаются, снижается сродство белка к кислороду, наступает гемолиз эритроцитов. Вторичная структура – это способ свертывания, скручивания п/п цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Основная связь – водородная, возникает между отдельными участками п/п цепи. Эта структура расшифрована с помощью Rh-структурного анализа американским биохимиком Полингом Л., который был удостоен Нобелевской премии за это открытие. Наряду с водородными связями имеются электростатические и гидрофобные связи. Различают 2 вида вторичной структуры – альфа и бета. Альфа-спираль – это правовращающаяся винтообразная конфигурация, каждый шаг которой включает 3,6 аминокислот. Водородные связи направлены вдоль оси п/п цепи. Обычно эта структура характерна для глобулярных белков. Связи эти слабые, но их много, что обеспечивает стабильность структуры. Бета-спираль открыли Полинг и Кори в 1951 году – это сложно-складчатая (гармошка), характерна для фибриллярных белков, основная функция которых — опорная (кератины, фиброин шелка). Основные связи водородные, но направлены они перпендикулярно оси молекулы. Они образуются как в одной п/п цепи, так и между несколькими цепями. Третий тип вторичной структуры – коллагеновая спираль. Эта спираль тройная – в ней находятся три одинаковые коллагеновые цепи, которые уложены параллельно и закручены одна вокруг другой.

Смысл образования вторичной структуры состоит в том, что белок приобретает определенную функциональную активность, которая зависит от формы молекулы, ее растворимости и т.д., длина п/п цепи уменьшается в 4 раза. Доказано существование еще 2 уровней структурной организации белковой молекулы, оказавшихся между вторичной и третичной структурами. Это надвторичные структуры и структурные домены (Березов, 1998). Третичная структура – это способ укладки п/п цепи в пространстве с образованием более плотной структуры за счет изгибов цепи в местах расположения остатков таких аминокислот, как пролин, оксипролин, глицин. Основные связи – дисульфидные, ионные, гидрофобные. Смысл образования третичной структуры: размеры молекулы уменьшаются в десятки раз, она становится очень компактной, гидрофобные части аминокислот «прячутся» внутри молекулы, что повышает ее гидрофильность. Такая конфигурация характеризуется минимальной свободной энергией, поэтому наиболее стабильна. Молекулы белков в водных растворах обычно принимают ряд стабильных конформаций. Различают 2 формы конформации – Т-форму (от англ. Tensed – напряженная) и R-форму (от англ. Relaxed – расслабленная). Между этими формами осуществляются переходы, соответственно отражающиеся в биологических свойствах. Белки, имеющие все три структуры, способны выполнять свои биологические функции, т.е. жизнеспособны. Третичная структура – это высокоспецифичная форма белковых молекул, индивидуальная для каждого белка. Если белок теряет вторичную и третичную структуры, то он утрачивает и свои физико-химические свойства и биологическую активность, т.е. наступает денатурация белка (осаждение), т.е. денатурация – это разрушение нативной структуры белка, главным образом вследствие разрыва водородных связей. Денатурирующие агенты белка 1) повышение температуры более 40С,что сопровождается разрывом нековалентных связей (водородных и гидрофобных). 2) кислоты и щелочи, изменяющие заряд молекулы и действующие на полярные связи (ионные). 3) органические растворители, нарушающие гидрофобные связи. 4) мочевина и гуанидин, образующие с белками многочисленные водородные связи, что приводит к дезорганизации молекулы белка. 5) соли тяжелых металлов, изменяющие заряд молекулы белка. 6) УФО. 7) тиоловые соединения, которые вызывают восстановительный разрыв дисульфидных связей. В некоторых случаях (действие нейтральных солей, некоторых кислот, мочевины, гуанидина) после удаления денатурирующего агента или уменьшения его концентрации, белок восстанавливает свои нативные свойства. Этот процесс называется ренатурацией. Третичная структура является высшей для белков с одной п/п цепью. Для этой структуры можно использовать термин «конформация» – пространственная конфигурация молекулы, обусловленная I, II, III структурами. Четвертичная структура характерна не для всех белков, а только для тех, молекулы которых состоят из нескольких п/п цепей. Образуется макромолекулярный комплекс, единый в структурном и функциональном отношениях.

Читайте также:  Известные люди которые потеряли зрение и слух

По химическому составу белки делятся на 2 класса – простые (при гидролизе распадаются только на аминокислоты), сложные (при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие структуры – простетические группы). Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные имеют шарообразную форму молекулы, растворимы в воде и солевых растворах. К этой группе относятся все ферменты и большинство других БАВ, исключая структурные. Среди глобулярных белков можно выделить альбумины, глобулины, протамины и гистоны. Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, делятся на растворимые и нерастворимые. К первой подгруппе относятся миозин, актин, фибриноген, ко второй – склеропротеины (протеноиды – кератины, эластины, коллагены). Сложные белки – НП, МП, ГП, ФП, ХП, ЛП. Такое деление белков условно, поскольку многие простые белки также содержат небелковый компонент.

Различают классификацию белков по функциональному принципу – 1) ферменты, 2) белки-гормоны, 3) белки-регуляторы активности генома, 4) защитные белки (антитела, белки св. и антисв. Систем), 5) токсические белки, 6) транспортные белки, 7) мембранные белки, 8) сократительные белки, 9) рецепторные белки, 10) белки-ингибиторы ферментов, 11) белки вирусной оболочки, 12) белки с иными функциями.

Альбумины – это полноценные белки с относительно небольшой молекулярной массой (20000 — 70000 Da), свертываются при кипячении, хорошо растворимы в воде, растворах солей, кислот, щелочей, высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония. В молекулах содержится больше МАДК кислот, т.е. это кислые белки (ИЭТ=4,7). Благодаря небольшим размерам, но большому отрицательному заряду на их поверхности, альбумины хорошо подвижны в электрическом поле, что используется в лабораторной диагностике. Альбумины широко распространены в природе: находятся в сыворотке крови (сывороточный альбумин), молоке (лактальбумин), белке яйца (овальбумин), клетках и тканях животного и растительного происхождения. В 100 мл плазмы крови содержится 7 грамм белка, из них 4,5 грамма альбуминов и и 2 грамма глобулинов. В организме человека сывороточные альбумины выполняют важную роль: а) поддерживают онкотическое давление (30% онк.давления приходится за счет альбуминов) и постоянство ОЦК (объема циркулирующей крови). При снижении их содержания жидкая часть крови выходит из сосудов в ткани, т.к. альбумины очень хорошо гидратированы. Б) участвуют в транспорте мало- и нерастворимых в воде веществ (липидов, металлов). В) участвуют в обезвреживании токсических веществ эндо- и экзогенного происхождения, т.к., связываясь с ними, они снижают их токсическое действие на организм (СЖК, билирубин, лекарства)

Глобулины – полноценные белки, молекулярный вес больше, чем у альбуминов (до 150000 Da). При кипячении свертываются, в воде не растворимы, но растворимы в разбавленных растворах солей, кислот и щелочей. Высаливаются полунасыщенным раствором сульфата аммония. В их составе много МАМК кислот, поэтому они обладают слабокислыми свойствами и имеют меньший, чем у альбуминов отрицательный заряд. ИЭТ около 6-7,3. Подвижность их в электрическом поле зависит, в основном, от размера молекул, а, т.к. глобулины – неоднородные белки, то электрофоретическим методом можно выделить несколько групп (фракций) глобулинов. Так, в сыворотке крови выявляются альфа1, альфа2, бета и гамма-глобулины. Каждая фракция выполняет определенную функцию – альфа и бета – транспортную, входят в состав ЛПНП и ЛПВП, транскортина, церулоплазмина, трансферрина; гамма – защитную (все иммуноглобулины – это гамма-глобулины).

Гистоны (от histos – ткань) – тканевые белки организма, связанные с ДНК. Это неполноценные белки небольших размеров и массы (10000-20000 Da), плохо свертываются при нагревании, растворимы в воде, растворах кислот, не растворимы в щелочах. В своем составе они содержат около 30% ДАМК кислот, т.е. это белки основного характера (с положительным зарядом), ИЭТ = 10. Различают 5 типов гистонов (в зависимости от содержания в них гис, арг, лиз): Н1, Н2альфа, Н2бета, Н3, Н4. Они входят в состав ядер, соединяясь и стабилизируя структуру ДНК и репрессии, блокируя передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины – неполноценные белки с очень маленькой мол.массой (около 6000 Da). При нагревании не свертываются, содержат около 85% ДАМК кислот, поэтому имеют большой положительный заряд. По свойствам и значению сходны с гистонами, но в отличие от них входят в состав ядерных белков рыб, рептилий и других морских животных.

Склеропротеиды (СП), или протеноиды – неполноценные белки, в воде не растворимы, растворяются в растворах солей, при нагревании не свертываются, многие из них не расщепляются ферментами ЖКТ, т.е. не перевариваются. Очень устойчивы к механическим воздействиям. К СП относятся белки соединительной ткани, костей, кожи, связок, сухожилий. В организме человека и высших животных различают 3 вида СП: коллагены, эластины, кератины.

Коллагены – это неполноценные белки, в воде не растворимы, мол.вес около 28000 Da. Каждая 3 аминокислота – гли, до 11% — ала, 21% — про и опро, встречаются остатки лиз и оксилизина. Мало метионина, нет триптофана и цистеина. К остаткам лиз и олиз присоединяются УГВ в виде дисахаридов из глюкозы и галактозы, по количеству которых коллагены разных тканей и организмов отличаются друг от друга. Первичная структура – это п/п цепь, содержащая до 1000 аминокислотных остатков. Вторичная структура – своеобразная спираль, похожая на альфа, но менее тугая и стабилизируется не водородными связями, а силой взаимодействия между остатками опро в различных участках цепи. Третичная структура – это суперспираль, где каждая из 3-х п/п цепей закручивается относительно друг друга, образуя тугую нить – тропоколлаген. Тропоколлаген располагается в виде параллельных пучков. Головки тропоколлагенов сдвинуты относительно друг друга на ¼ часть длины. Т.о., образуется жгут с поперечной исчерченностью.
Рис. 2. Внеклеточная организация молекул коллагена. После секреции из клеток молекулы проколлагена упорядочиваются с помощью особых ферментов, отщепляющих N- и С-терминальные домены. Затем молекулы коллагена упаковываются с определенной периодичностью (D), что придает им полосатый вид. Так называемые зоны отверстий представляют собой пространства между молекулами коллагена; в этом месте обычно происходит первоначальное отложение гидроксиапатита

Выделено 19 типов коллагенов, наиболее распространенными являются первые 4 типа: I тип – в коже, костях, роговице глаза; II тип – в хрящах, межпозвоночных дисках, стекловидном теле; III тип – в ССС; IV тип – в базальных мембранах всех клеток. Каждый тип отличается составом п/п цепей и функцией. Кроме этого некоторые белки (С1q, белки сурфактанта) содержат домены, похожие на коллаген. Эти белки иногда относят к «неколлагеновым» коллагенам.

Эластины – это неполноценные белки, содержащиеся в связках, сухожилиях, стенках сосудов. Эти белки способны растягиваться в обоих направлениях несколько раз, а при снятии нагрузки быстро восстанавливают свою форму и размеры. Эластин во многом сходен с коллагеном, особенно по первичной и вторичной структуре. Разница в аминокислотном составе – много лиз и олиз, мало опро и относительно мало полярных аминокислот. Как и в коллагенах мало метионина, нет триптофана и цистеина. В эластине найдена необычная аминокислота – лизиннорлейцин. В составе III структуры (тропоэластин) есть неспирализованные участки – десмозин и изодесмозин, в образовании которых участвует по 4 молекулы лиз или олиз – за счет них эластин способен менять свои размеры во много раз и растягиваться в 2-х направлениях. Лизиннорлейцин также как десмозин и изодесмозин обеспечивает поперечные связи в молекуле эластина.

Таким образом, между коллагеном и эластином имеются следующие основные различия:

коллаген содержит повторяющуюся структуру (гли-Х-У)n, где Х и У – любые аминокислоты, а эластин эту последовательность не содержит

в коллагене имеется гидроксилизин, а в эластине этой аминокислоты нет

для коллагена характерно присутствие углеводов и наличие внутримолекулярных поперечных связей, чего нет в эластине

Кератины семейство белков, сходных по аминокислотному составу. В их первичной структуре имеется повторяющаяся последовательность -(Cys-Cys-Glu-Pro-Ser)n-. Около 15% аминокислот – цистин, который образует поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями. Кератины бывают 2-х видов: альфа и бета. Альфа-кератины – основной тип фибриллярных белков в составе кожи, волос, шерсти, перьев, ногтей, когтей, чешуи, игл, панцыря, копыт. В своем составе содержат много цис. Состоит из 3-х п/п цепей, скрученных в суперспираль (протофибрилла). Несколько протофибрилл образуют микрофибриллу, а жгут из микрофибрилл формирует макрофибриллу. В одном волосе содержится сотни макрофибрилл. Между п/п цепями возникают дисульфидные мостики, что объясняет особую прочность альфа-кератинов. Эти белки в воде не растворяются, т.к. гидрофобные радикалы аминокислот, содержащихся в большом количестве, обращены наружу. Бета-кератины (фиброин шелка, паутины) – это фибриллярные белки, в воде не растворимы. Они более гибкие, но растягиваются с трудом. В молекулах много гли (в фиброине шелка это аминокислота каждая вторая), ала. Вторичная структура – слоисто-складчатая с водородными связями между пептидными группами соседних п/п цепей. Соседние цепи расположены параллельно, между ними нет дисульфидных мостиков.

Литература – основная и дополнительная

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», 1998 – С. 15-18, 19-74.

Полосухина Т.Я., Аблаев Н.Р. «Материалы к курсу биологической химии», 1977 – С. 4-7.

Верболович П.А., Полосухина Т.Я., Каипова З.Н. и др. «Практикум по органической, физической и биологической химии», 1973 – лаб.раб.№№ 200-211.

Верболович П. А., Аблаев Н.Р. «Лекции по отдельным разделам биохимии» 1985 – С. 3-27.

Сеитов З.С. «Биохимия», 2000 – С. 40-123, 157.

Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. «Биохимия для врача» 1994 – С.9-26.

Источники:
  • http://textarchive.ru/c-2222015.html